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dc.contributor.advisorFreire, Paulo de Tarso Cavalcante-
dc.contributor.authorGonçalves, Ricardo Oliveira-
dc.date.accessioned2015-06-08T19:52:47Z-
dc.date.available2015-06-08T19:52:47Z-
dc.date.issued2008-
dc.identifier.citationGONÇALVES, R. O. Espalhamento Raman em policristais de L-alanina deuterados sob pressão. 2008. 77 f. Dissertação (Mestrado em Física) - Centro de Ciências, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2008.pt_BR
dc.identifier.urihttp://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/12672-
dc.description.abstractIn this dissertation we present of Raman spectroscopy on deuterated L-alanine crystals under hydrostatic pressure. L-alanine is one of twenty proteic amino acids, and among them it is the simplest chiral one. L-alanine crystallizes in an orthorhombic (D24) structure with four molecules per unit cell, forming a complex network of seven hydrogen bonds. When one applies pressure on an amino acid crystal the distances between molecules are changed and, eventually, the crystal goes to a new structure with different symmetry. In this work we present the Raman spectra of deuterated L-alanine in the 50 - 2500 cm-1 spectral region with pressures changing from 0 to 6 GPa. Beyond the conventional frequency blue shift of almost all modes, we observed frequency discontinuities of both internal and external modes at 1,5 and 4,5 GPa. These discontinuities were interpreted as structural phase transitions undergone by deuterated L-alanine crystal from the orthorhombic to the tetragonal, and from the tetragonal to a monoclinic symmetry, respectively. This suggestion is based on previous results on non - deuterated L-alanine. The behavion of torcional vibration of ND3 was also studied and a comparison with studies on L-alanine, L-threonine and taurine crystals (related with dimensions of hydrogen bonds) is also given.pt_BR
dc.language.isopt_BRpt_BR
dc.subjectAminoácidos – propriedades vibracionaispt_BR
dc.subjectDeuteraçãopt_BR
dc.subjectTransição de fasept_BR
dc.subjectEfeito Abbelohdept_BR
dc.titleEspalhamento Raman em policristais de L-alanina deuterados sob pressãopt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.co-advisorMendes Filho, Josué-
dc.description.abstract-ptbrNesta Dissertação são apresentados os resultados oriundos do estudo do efeito da aplicação de pressão hidrostática sobre cristais de L-alanina deuterada. A L-alanina é um dos vinte aminoácidos formadores das proteínas, sendo entre os quirais o mais simples deles. A L-alanina cristaliza-se numa estrutura ortorrômbica (D24) com quatro moléculas por célula unitária formando uma complexa rede de sete diferentes ligações de hidrogênio. Quando pressão é aplicada a um cristal de aminoácidos ocorre a aproximação das moléculas com a consequente variação nas distâncias e ângulos das ligações de hidrogênio, eventualmente obrigando a estrutura a ir para uma nova simetria. Investigou-se nesta Dissertação o comportamento dos espectros Raman da L-alanina deuterada na região espectral entre 50 e 2500 cm-1 para pressões variando entre 0 e 6 GPa. Além do usual comportamento do desvio da freqüência de quase todos os modos para altos valores, observou-se também descontinuidades nas freqüências de modos internos e modos externos para valores de pressão em 1,5 e 4,5 GPa. Estas descontinuidades foram interpretadas como sendo consequências de transições de fase estruturais de uma estrutura ortorrômbica para uma estrutura tetragonal e, a seguir, para uma estrutura monoclínica em analogia ao que ocorre com a L-alanina não deuterada. O comportamento do modo de torção da estrutura ND3 também foi estudado e uma analogia do seu comportamento com aqueles observados na L-alanina, na L-treonina e na taurina em termos das dimensões das ligações de hidrogênio também é fornecida.pt_BR
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