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Title in Portuguese: Propriedades vibracionais de cristais de valina e ácido glutâmico monohidratado na forma dl
Author: Paiva, Fernando Martins de
Advisor(s): Lima Júnior, José Alves de
Keywords: Aminoácidos
Ácido DL-glutâmico
Transições de fase
Espectroscopia Raman
Issue Date: 2017
Citation: PAIVA, F. M. de. Propriedades vibracionais de cristais de valina e ácido glutâmico monohidratado na forma dl. 2017. 172 f. Tese (Doutorado em Física) – Centro de Ciências, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2017.
Abstract in Portuguese: Este trabalho visa a caracterização estrutural e vibracional dos aminoácidos valina (C5H11NO2) e ácido glutâmico monohidratado (C5H9NO4.H2O), ambos na forma DL. Cristais destes aminoácidos foram crescidos pelo método de evaporação lenta usando água como solvente. Para a comprovação da estrutura dos mesmos procedeu-se a realização de experimentos de difração de raios-X, em condições ambiente, e refinamento Rietveld. Experimentos de espectroscopia Raman e infravermelho foram realizadas em condições ambientes e a classificação dos modos vibracionais para ambos os cristais foi proposta. A fim de estudar a estabilidade da estrutura destes dois aminoácidos foram realizados experimentos de difração de raios-X, espectroscopia Raman e infravermelho, e análises térmicas de DSC e TG em função da temperatura. Resultados de espectroscopia Raman e infravermelho mostraram que a estrutura da DL-valina é estável em altas temperaturas até a ocorrência da decomposição em 473 K verificada também nos experimentos de TG/DSC. O ácido DL-glutâmico monohidratado apresentou mudança no padrão dos picos de difração entre 248 e 313 K e, a partir de 373 K, teve início a desidratação da estrutura, em concordância com os experimentos de TG/DSC. Em 398 K os resultados indicam que a estrutura esteja completamente desidratada. Em baixas temperaturas a estabilidade da estrutura da DL-valina foi verificada por meio de experimentos de espectroscopia Raman desde a temperatura de 300 até 42 K. No infravermelho, de 300 até 80 K. Verificaram-se modificações nos modos correspondentes ao rocking da unidade CO2, r(CO2), o que nos leva a crer que este cristal sofra uma transição de fase conformacional em baixas temperaturas. Quanto aos cristais de ácido DL-glutâmico monohidratado, realizou-se experimentos de espectroscopia Raman, em baixas temperaturas, em duas orientações, na primeira a partir de 300 até 13 K e, na segunda, de 295 até 12 K e no infravermelho o aminoácido foi submetido a variações de temperaturas entre 300 e 80 K. Também foram feitas medidas de difração de raios-x entre a temperatura ambiente e 83 K. Mudanças contínuas no padrão de difração, bem como no número de modos de vibração indicam que a estrutura deste aminoácido sofra uma transição estrutural entre 248 e 203 K.
Abstract: This work aims at vibrational and structural characterization of amino acids valine (C5H11NO2) and glutamic acid monohydrate (C5H9NO4.H2O), both in DL-form. Crystals of these amino acids were grown by the slow evaporation method using water as solvent. For the verification of the structure of both samples we proceeded the realization of X-ray diffraction experiments, at ambient conditions, and Rietveld refinement. Raman and infrared spectroscopy experiments were realized at ambient conditions and the classification of vibrational modes for both crystals was proposed. In order to study the stability of the structure of these two amino acids were realized X-ray diffraction, Raman and infrared spectroscopy, and thermal analysis of DSC and TG in function of the temperature. Results of Raman and infrared spectroscopy were realized showed that the structure of the DL-valine is stable at high temperature until the occurrence of its decomposition at 473 K also verified in the TG/DSC experiments. The diffraction pattern of DL-glutamic acid monohydrate crystals presented changes in peaks between 248 and 313 K and, from 373 K, began the dehydration of the structure, in concordance with the TG/DSC experiments. At 398 K the structure is completely dehydrated. At low temperatures the stability of the structure of DL-valine was verified by experiments of Raman spectroscopy since the temperature of 300 down to 42 K, and infrared, of 300 down to 80 K. Modifications in the modes corresponding to the rocking of the unit, r(CO2), what drives us to believe that this crystal suffers a conformational phase transition at low temperatures. As for the crystals of DL-glutamic acid monohydrate, were performed Raman spectroscopy experiments, at low temperatures, in two orientations, in the first from 300 to 13 K and, in the second, form 295 to 12 K and in the infrared the amino acid was subjected to temperature variations between 300 and 80 K. Also were made measures of X-ray diffraction between ambient temperature and 83 K. Continuous changes in the diffraction pattern, as well as in the number of vibration modes indicate that the structure of this amino acid suffer a structural transition between 284 e 203 K.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/22745
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