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Título: Uso de bagaço de caju como suporte para a imobilização de lipase do tipo B de Candida antarctica: aplicação na síntese de R-indanol
Título em inglês: Use of the cashew apple bagasse as a support to immobilize the type B lipase of Candida antarctica: application R-indanol sintase
Autor(es): Souza, Ticiane Cavalcante de
Orientador(es): Gonçalves, Luciana Rocha Barros
Coorientador(es): Santos, José Cleiton Sousa dos
Palavras-chave: Engenharia química
Enzimas
Biocatalizadores
Síntese orgânica
Data do documento: 25-Fev-2016
Citação: SOUZA, T. C. (2016)
Resumo: O bagaço de caju (CAB), um resíduo agroindustrial, foi utilizado como suporte para o processo de imobilização da lipase do tipo B de Candida antarctica (CALB). Após tratamento com peróxido de hidrogênio em meio alcalino (AHP), o CAB - AHP foi funcionalizado com glicidol (GLI), epicloridrina (EPI), glicidol – etilenodiamina- glutaraldeído (GEG) 5% e 10%, e em seguida, caracterizados através das análises de Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) e Infra Vermelho com Transformadas de Fourier (FTIR). Os biocatalisadores produzidos a pH 10 (25 mM, 25 °C, 0,5% de Triton® X-100) e pH 7 (5 mM, 100 mM, 25 °C, 0,5% de Triton® X-100), foram caracterizados quanto a estabilidade térmica, estabilidade na presença de solventes orgânicos, relação pH e atividade hidrolítica. Os derivados foram aplicados na resolução cinética enzimática do rac- acetato de indanila (30 °C, 24h, 250 rpm). Os biocatalisadores produzidos a pH 10,0, CAB- GLI e CAB- EPI apresentaram elevado intumescimento e baixa atividade catalítica (0,22 ± 0,19 U/g e 0,21 ± 0,22 U/g), respectivamente. O CAB- GEG 5% (na presença e ausência de 0,5% de Triton® X-100) apresentou elevadas atividades catalíticas (21,8 ± 0,52 U/g e 38,8 ± 0,37 U/g) e rendimentos de imobilização (95,1% e 97,1%), respectivamente. Os maiores tempos de meia- vida (t1/2) foram obtidos nas condições de ensaio a 60 °C e pH 5,0, em 32,9 minutos para o imobilizado preparado na ausência de Triton® X-100 e 29,8 minutos com adição de detergente. A estabilidade na presença do solvente tetrahidrofurano (THF) foi melhor atingida quando o derivado foi preparado com adição de 0,5% de Triton® X-100, apresentando t1/2 de 60 minutos. Para os derivados produzidos a pH 7,0, o CAB- GEG 10% (5 mM) na presença de detergente, a atividade enzimática foi de 29,62 ± 0,74 U/g, sendo este o derivado que apresentou melhores parâmetros de imobilização nos ensaios a pH 7,0. O derivado mais estável a 60 °C apresentou t1/2 de 100,7 minutos (CAB- GEG 10%, 5 mM a pH 5,0). Para as estabilidades a solventes orgânicos na presença de tetrahidrofurano, o biocatalisador obtido na condição de maior força iônica (100 mM) e presença de detergente foi o mais estável, t1/2 de 129,7 minutos. Os derivados foram aplicados na resolução cinética enzimática do rac- acetato de indanol apresentando elevados valores de conversão (50%), podendo ser aplicados na produção de intermediários utilizados nas formulações de medicamentos, como o Mesilato de Rasagilina indicado para o controle do Mal de Parkinson (MP).
Abstract: The cashew apple bagasse (CAB), an agroindustrial wastes, was used as a support for the immobilizing of lipase kind B de Candida antarctica (CALB). After treatment with alkaline hydrogen peroxide (AHP), CAB - AHP was f unctionalized with glycidol (GLY ), epichlorohydrin (EPI), glycidol – ethylenediamine - glutaraldehyde (GEG) 5% and 10% and then, characterized through analysis of the Scanning Electron microscopy ( MEV ) and Red Infra Fourier Transform (FTIR). The biocatalysts produced at pH 10 (25 mM, 25 °C, 0.5% Triton® X - 100) and at pH 7 (5 mM, 100 mM, 25 °C, 0.5% Triton® X - 100), were characterized with respect to thermal stability, stability in the presence of organic solvents, pH relationship and hydrolytic activity. The derivatives were applied in the enzymatic kinetic resolution of rac - acetate indanila (30 °C, 24h, 250 rpm). The biocatalyst produced at pH 10.0, CAB - GLI and CAB - EPI showed high swelling and low catalytic activity (0.22 ± 0.19 U/g and 0.21 ± 0.22 U/g) respectively. The CAB - GEG 5%, in the presence and in the absence of 0.5% Triton® X - 100, showed high catalytic activities (21.8 ± 0.52 U/g 38.8 ± 0.37 U/g) and high immobilization yields (95.1% and 97.1%), respectively. The longest times of half - life t 1/2 were obtained under as say conditions at 60 °C and pH 5.0, 32.9 minutes for the immobilized prepared in the absence of Triton® X - 100 and 29.8 minutes with addition of detergent. The stability in the presence of tetrahydrofuran solvent (THF) was best achieved when the derivative was prepared with addition of 0 .5% Triton® X - 100, showing t 1/2 of 60 minutes. For the derivatives produced at pH 7.0, CAB - GEG 10% (5 mM) in the presence of detergent showed enzymatic activity of 29.62 ± 0 74 U / g. This derivative showed the best immobilization parameters in assays at pH 7.0. The most sta ble derivative at 60 °C showed t 1/2 of 100.7 minutes (CAB - GEG 10%, 5 mM at pH 5.0). For the stabilities to organic solvents in the presence of tetrahydrofuran, the biocatalyst obtained in higher i onic strength conditions (100 mM) and in the presence of detergent was the most stable, t 1/2 129.7 minutes. The derivatives were applied in the enzymatic kinetic resolution of rac - acetate indanol, showing high conversion values (50%). They can be applied i n the production of intermediates used in drug formulations, such as Rasagiline Mesylate, indicated for the management of Parkinson's disease
Descrição: SOUZA, T. C. Uso de bagaço de caju como suporte para a imobilização de lipase do tipo B de Candida antarctica: aplicação na síntese de R-indanol. 2016. 159 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2016.
URI: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/17001
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